Белки: строение и функции

Тема урока: Белки: строение и функции 📚

Цели урока 🎯

  • Понять, как из аминокислот строится белок и что такое пептидная связь 🔗

  • Разобраться в четырёх уровнях структуры белка и денатурации 🧬

  • Выучить функции белков и научиться решать расчётные задачи ✅

Основная часть урока 📝

1. Аминокислоты — кирпичики белка 🤔

Белки — биополимеры, мономерами которых служат аминокислоты; в состав белков входят 20 их видов. У каждой одинаковая основа: аминогруппа –NH2 и карбоксильная группа –COOH. Различаются они радикалом R — «хвостом», который определяет свойства.

  • Заменимые аминокислоты организм синтезирует сам, незаменимые (8 у взрослого) получает только с пищей 🍳

  • Аминокислоты соединяются пептидной связью –CO–NH–: карбоксильная группа одной реагирует с аминогруппой другой, выделяется молекула воды. Две аминокислоты — дипептид, много — полипептид 🔗

2. Четыре уровня структуры белка 🧬

  1. Первичная — последовательность аминокислот в цепи, удерживается пептидными связями. Замена даже одной аминокислоты меняет белок (так возникает серповидноклеточная анемия).

  2. Вторичная — цепь закручивается в спираль (или складывается в слой) за счёт водородных связей между группами –CO и –NH.

  3. Третичная — спираль сворачивается в клубок, глобулу. Держат её водородные и ионные связи и прочные дисульфидные мостики –S–S–.

  4. Четвертичная — несколько глобул объединяются в один комплекс. Пример: гемоглобин из четырёх цепей. Есть не у всех белков.

Денатурация — потеря природной структуры белка под действием температуры, кислот, спирта, тяжёлых металлов; первичная структура сохраняется. При слабом воздействии белок может вернуть форму — ренатурация. Сваренное яйцо — необратимая денатурация.

3. Функции белков 🛠

  • Строительная — коллаген кожи и сухожилий, кератин волос и ногтей, белки мембран 🧱

  • Ферментативнаяферменты ускоряют реакции в тысячи раз: амилаза расщепляет крахмал, пепсин — белки ⚡

  • Транспортная — гемоглобин переносит кислород, белки мембраны переносят ионы 🚚

  • Защитная — антитела связывают микробов, фибриноген образует тромб 🛡

  • Двигательная — актин и миозин сокращают мышцы; регуляторная — гормон инсулин управляет уровнем глюкозы 💪

  • Энергетическая — 1 г белка даёт 17,6 кДж, но это «запасной» источник 🔥

Фермент работает по принципу «ключ — замок»: в его активный центр подходит только «своё» вещество. Поэтому ферменты специфичны и требуют определённой температуры и pH: выше 40 °C многие из них денатурируют.

4. Решаем задачи ✅

Задача 1. Полипептид состоит из 150 аминокислотных остатков. Сколько пептидных связей в нём и сколько молекул воды выделилось при его синтезе?

  1. Каждая пептидная связь соединяет две соседние аминокислоты, поэтому связей на одну меньше, чем остатков: 150 − 1 = 149.

  2. При образовании каждой связи выделяется одна молекула воды: 149 молекул.

  3. Ответ: 149 пептидных связей, 149 молекул воды.

Задача 2. Средняя относительная масса аминокислотного остатка — 110. Найди массу белка из 200 остатков.

  1. M(белка) = 200 × 110 = 22 000.

  2. Ответ: около 22 000. Проверка: 22 000 / 110 = 200 остатков — верно.

Задача 3. Сколько энергии выделится при полном расщеплении 50 г белка? 1 г даёт 17,6 кДж → 50 × 17,6 = 880 кДж.

Типичные ошибки ⚠️

  • ❌ Считать пептидных связей столько же, сколько аминокислот. ✅ Связей всегда на одну меньше: n аминокислот → n − 1 связей и n − 1 молекул воды.

  • ❌ Думать, что при денатурации разрушается первичная структура. ✅ Пептидные связи сохраняются, рвутся только слабые связи вторичной, третичной и четвертичной структур.

  • ❌ Приписывать гемоглобину защитную функцию, а антителам — транспортную. ✅ Гемоглобин — транспорт кислорода, антитела — защита.

Нужен прочный фундамент по предмету? 🎓

Структуры белка, ферменты, задачи на пептидные связи — всё это встречается и в ОГЭ, и в ЕГЭ. В онлайн-школе «Моя школа LS» (1–11 класс) учитель на живом уроке в малой группе разбирает ровно те задания, где ты ошибаешься.

Записаться на онлайн-обучение →

Мини-конспект 📋

  • Белки — полимеры из 20 аминокислот; пептидная связь –CO–NH– образуется с выделением воды; n аминокислот → n − 1 связей.

  • Структуры: первичная (последовательность), вторичная (спираль, водородные связи), третичная (глобула, –S–S–), четвертичная (несколько глобул, гемоглобин).

  • Денатурация — потеря структуры, первичная сохраняется; ренатурация — восстановление.

  • Функции: строительная, ферментативная, транспортная, защитная, двигательная, регуляторная, энергетическая (17,6 кДж/г).

Зачем это нужно? 🚀

  • Температура выше 40 °C при болезни опасна именно денатурацией белков — поэтому её сбивают 🌡

  • Порошок с энзимами — это ферменты, которые «съедают» белковые пятна при 30–40 °C, а в кипятке перестают работать 🧺

Это ковалентная связь –CO–NH– между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой. При её образовании выделяется молекула воды. Цепочка аминокислот, соединённых пептидными связями, — это полипептид, то есть первичная структура белка.

  1. Пептидных связей: 300 − 1 = 299, значит, выделилось 299 молекул воды.
  2. Масса белка: 300 × 110 = 33 000.
  3. Ответ: 299 молекул воды, масса около 33 000.

Смотри на слово-подсказку в задании:

  • «последовательность аминокислот», «пептидные связи» — первичная;
  • «спираль», «водородные связи» — вторичная;
  • «глобула», «дисульфидные мостики» — третичная;
  • «несколько цепей», «гемоглобин» — четвертичная.

Онлайн-школа С 1 по 11 класс
Почувствуйте разницу в образовании с авторскими методиками

Оцените урок:

Оценка 5 из 5